Ақуыз синтезі және оның табиғаттағы маңызы - Курстық жұмыстар!!! - WwW.Sabakka.Ucoz.Kz - Қазақша рефераттар,курстық және дипломдық жұмыстар т.б

Басты бет » Курстық жұмыстар!!!

Ақуыз синтезі және оның табиғаттағы маңызы



Кіріспе.

    Организм клеткасының химиялық құрамы аса бай және алуан түрлі. Онда көптеген реакцияларға қатысатын және метаболизм түзетін әр түрлі заттар бар. Мұндай алмасу нәтижесінде заттар үздіксіз өзгеріп, ыдырайды және осының арқасында жаңа заттар түзіледі. Алмасу реакциялары белгілі бір қатаң тәртіппен өтеді және әр түрлі ферменттердің әсерімен реттеліп отырады. Тірі клеткада болатын ерекше жағдайлардың арқасында реакциялар жоғары жылдамдықпен өтеді. Клетканың немесе протопластың химиялық құрамына талдау жасағанда, біріншіден, ондағы заттардың аса көптігі мен алуан түрлілігіне, екіншіден, талдау барысында тірі клеткаға тән емес заттардың пайда болуына байланысты көптеген қиындықтар туады.[3]
   Академик В.И.Вернадский жер қыртысындағы элементтердің барлығы да (тіпті сирек кездесетін элементтер де) клеткада белгілі бір мөлшерде кездеседі деп санайды. Алайда тірі заттың құрамына бар болғаны 22—27 элемент кіреді. Кез келген организмнің тірі затының элементтік құрамы мынадай: С, О, Н, N. Р, S, Na, К, Мg, Са, С1, Мn, Ғе, Со, Сu, Zn, В, Аl, V, Мо, I, Si, Ni, Сг, Sе, Sn, Аs. Көрсетілген элементтердің 16-сы барлық организмдерде кездеседі.[3]
   Тірі клетка затының құрамын дәлелдеу әлдеқайда қиын. Ішекте тіршілік ететін бактерия Escherihia coli  осы мәселені зерттеуде ыңғайлы материал болып табылады. Оның құрамында мынадай заттар табылған: су — 70%, бейорганикалық иондар — 1%, көмірсулар — 3%, амин қышқылдары — 0,4%, нуклеотидтср — 0,4 %, липидтер — 2 %, белоктар — 15%, ДНҚ — 1 %, РНҚ -6%. Барлық басқа организмдердің тірі затының құрамы да осы сияқты деген пікір бар. Тірі заттың құрамына кіретін молекулаларды биомолекула деп атайды, демек олардың ерекше құрылымы және өзара әрекеттесуі тіршілік негізінде жататын процестерді қамтиды. Бұл заттардың молекулаларының құрылымы, физикалық-химиялық қасиеттері және олардың тірі клеткадағы атқаратын физиологиялық ролі жөнінде қысқаша  мәліметтерге тоқталайық. Осының ішінде белоктар және оның синтезделуіне тоқтап өтсек. [3]

2.1 Белоктар тұралы жалпы түсінік.

   Тірі организмдердің негізін құрайтын белоктардың маңызды ролін Ф. Энгельс: «Тіршілік-белокты денелердің тіршілік ету әдісі»-деп көрсеткен болатын. Белок - организмдегі заттардың ең күрделісі, ал оның элементтік құрамы   айтарлықтай қарапайым болып    келеді. Онда 51-53%  көміртегі,  16-18%  азот, 7% сутегі, 21-23% оттегі, 0,7-1,3%  күкірт болады.    Кейбір белоктарда бұған    қосымша фосфор да кездеседі. Үрмебұршақ, соя, күнбағыстың тұқымында белоктың мөлшері едәуір көп болады. Бұл өсімдіктер тұқымының үгілген массасын сумен, тұзды, спиртті және әлсіз сілтілі ерітінділермен тұндыру жолымен    олардан белокты бөліп алу  қиын емес.  Күшті қышқылдармен және сілтілермен бірге қайнатқан кезде, сондай-ақ ферменттердің әсерімен белок амин қышқылдарының қоспасына ыдырайды.[3]
   2.1.1 Амин қышқылдары өсімдікте кетон қышқылдарын тікелей аминдеу немесе қайта аминдеу деп аталатын екі негізгі реакция арқылы синтезделеді. Олардың құрамында карбоксил тобынан басқа, амин тобы да болады. Амин қышқылдарының тірі организмдер үшін физиологиялық маңызы бар екі қасиетіне назар аударайық. Оның бірі амфолиттік, екіншісі оптикалық активтік. Сулы ерітінділерде амин қышқылдарының СООН және NH2 тобы ортадағы реакцияға қарай диссоциацияланады.    Мысалы, сілтілі ортада амин қышқылының карбоксил тобы диссоциацияланғанда минус заряд, қышқыл ортада NH2 тобы диссоциацияланғанда плюс заряд пайда болады.
   Сөйтіп, амин қышқылы ортадағы реакцияға байланысты бірде қышқыл, бірде сілті ретінде қызмет атқарып, амфолиттік қасиет көрсетеді. Бейтарап ортада олар қос зарядты цвиттерион түрінде болады.[3]
  Амин қышқылдарына оптикалық активтік тән. Олардың ерітіндісі  арқылы полярланған сәулені өткізгенде сәуленің поляризация бағыты өзгереді. Оптикалық активтік кеңістіктік изомерияға, яғни хиралды көміртегі жағдайында атомдар тобының әркелкі орналасуына байланысты. Мысалы аланин амин қышқылы екі түрлі болып кездесуі мүмкін.
   Өсімдік клеткасынан 150-ден астам амин қышқылдары табылған. Олардың көбі фотосинтез кезінде немесе топырақтан азотты қабылдау кезінде, жалпы метаболизм процесінде түзіледі. Адам организміне қажетті амин кышқылдары азықпен бірге қабылданады. Олардың ішінде валин, лейцин, изолейцин, метионии, треонин, фенилаланин, лизин, аргинин, гистидин және триптофан ерекше қажет. Азық-түліктің құрамында осы амин қышқылдарының болуы азық-түліктің қоректік құндылығын арттыра түседі. Олар міндетті түрде қабылданатын амин қышқылдары деп аталады.[3]
  Бүйірлік радикалдарының құрылысына байланысты барлық амин қышқылдары 4 класқа бөлінеді. I класка гидрофобты амин қышқылдары аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан, метионин жатады. II класқа поляризацияланған, электр заряды жоқ амин қышқылдары серин, треонин, тирозин, цистеин жатады. Бұл амин қышқылдары сумен Н-байланыс түзуге қабілетті. III класқа плюс зарядты лизин, аргинин, гистидин амин кышқылдары жатады. IV класс минус зарядты аспарагин және глутамин амин қышқылдарын біріктіреді. Олар рһ бейтарап аймақта тұрғанда теріс зарядқа ие болады.
   Өсімдіктерде амин қышқылдары кең таралған. Ал белоктардың құрамына 20—22 амин қышқылы кіреді. Белок молекуласының конформациясы амин қышқылдарының бүйірлік радикалдарына байланысты.
   2.1.2 Белок молекуласының құрылымы. Белок химиясының тарихы, бәлкім 1745 ж. "Белок ғылым және өнер институтының комментарийларында (хабарла-маларында)" итальяндық Я. Беккаридің жарияланған жұмысымен басталған бо-лар. Бидай ұнынан бұрын белгісіз зат алғанын ғалым осы еңбегінде хабарлаған. Бидайдан алынған клейковина ұқсас болған.[3]
   Осылайша алғашқы белок препараты дайындалған. Сөйтіп, белоктық заттарды зерттеудің ұзында және өте қиын тарихы басталды. Ғалымдар ең қарапайым белок - инсулиннің молекуласының құрылысын ашқанша 200 жылдан артық уақыт өтеді. Осы мезгіл бойы белок құрамы, оның ұйымдасу жөнінде ондаған болжамдар ұсынылып және олар бекерге шығарылған. Барлық болжамдар ғылыми мұрағаттарда жайлы орын тапқан.
   Әйтеуір, 1945 ж. көптеген зерттеушілердің күшімен белок молекулаларының бір ұзын тізбекке жалғанған амин кышқылдарынан тұратыны анықталды. Белок молекуласын түзетін амин қышқылдары көп емес - барлығы 20. Ал қараңыздар, белоктар молекуласы амин қышқылдарының кезектесіп орналасу бір ізділігімен ерекшеленеді. Мысалы, бір белокта валиннен кейін триптофан келеді. Олардың орнын ауыстыру арқылы басқа қасиеті бар жаңа молекула алуға болады. Айталық, егер біріншісі организмде маңызды қызмет атқарса, екіншісі мүлде қажетсіз болуы мүмкін.[3]
   Ал енді математикаға оралайық. Егер біз белок молекуласын әрдайым жаңадан 20 амин қышқылынан құрастырсақ, төрт амин қышқылынан тұратын пептид 20-20-20-20= 160000 әртүрлі тізбек, ал амин қышқылының п санынан - 20" тізбек береді. Сөйтіп, орташа ұзындығы 300-ге таяу амин қышқылынан тұратын 10390  әртүрлі белок болуы мүмкін. Ал жиырма амин қышқылынан тұратын молекула "нағыз" белок молекулаларымен салыстырғанда өте кұртымдай құрылым. Осыдан бар жоғы 20 амин қышқылынан ғана құрылған белоктардың шексіз түрлерінің пайда болатынына көз жеткізуге болады.
   Белоктар - биологиялық макромолекулалардың негізгі кластарының бірі. Клеткалардың көп мөлшері белоктардан тұрады: құрғақ заттың жартысы белоктардың үлесіне тиеді.  Клетканың құрылымын және пішінін белоктар анықтайды; сонымен қатар, молекулалық тану және катализдік құрал қызметін атқарады. Клетка құрылысына қажетті ақпаратты ДНҚ "шартты" түрде, клеткалық процестерге тікелей араласпай, ұстайды. Мысалы, оттегін тасымалдау гемоглобинге тән қасиет, бұл белокқа жауапты геннің оған қатысы жоқ. Компьютерлік терминологияны қолдансақ, нуклеин қышқылдары аналық клеткадан алынған нұсқауды "бағдарламамен қамтамасыз етеді". Белоктар "аппараттың қамсыздандыру" - клетканың жадында сақталған бағдарламаның физикалық механизмін іске асырады. Осындай нуклеин кышқылдары мен белоктар қызметінің айырмашылығы, оларды құрайтын суббірліктердің химиялық табиғатынан байқалады.
   ДНҚ және РНҚ молекулалары химиялық жағынан өте ұқсас алып молекулаларды құрайтын нуклеотидтерден тұрады, олардың қасиеті бірізділігіне көп байланысты емес. Ал белоктар әртүрлі 20, бір біріне ұқсамайтын, амин қышқылдарынан тұрады, олардың әрқайсысының химиялық қасиеті ерекше.
   Атқаратын қызметінің шеңберінің кеңдігі, олардың химиялық құрылымының және кеңістіктегі пішінінің молшылығымен сипатталады. Әртүрлі белоктардың химиялық қасиеттерінің әмбебаптығы да осыған негізделген.
   Белок  макромолекуласының      күрделі      құрылымында бірнеше деңгейлер болады. Оның ішіндегі алғашқы ең қарапайымы полипептид тізбегі, яғни өзара пептидті байланыспен жалғанған амин қышқыл буындарының тізбегі. Бұл – белоктың алғашқы қүрылымы деп аталады; мұндағы байланыстардың  бәрі ковалентті, яғни нағыз химиялық берік байланыс. [6]
   Полипептидтік    тізбектің    бөлігінің    екінші    құрылымы    деп бүйірлік тізбектің конформациясын есептемегендегі сол фрагменттегі негізгі тізбектің конформациясын айтады. Мұнда белок жіпшесі шиыршық тәрізді ширатылып тұрады. Шиыршық орамдары тығыз орналасады да, көршілес орамдардағы атомдар мен амин қышқылының радикалдары арасында бір-біріне тартылу пайда болады. Атап көрсеткенде, көршілес орамдарда орналасқан пептидтік байланыстар арасында (NH-пен СО-топтары арасында) сутектік байланыстар түзіледі. Сутектік байланыс ковалентті байланыстан әлдеқайда әлсіз, алайда, бірнеше қайталанғаннан кейін ол да берік ілінісетін болады. Сансыз көп сутектік байланыстармен "жөрмелген" полипептидтік шиыршық едәуір тұрақты құрылым болып саналады. Белоктың екінші құрылымы одан әрі тағы түйінделеді. Ол әлдеқайда қызық иіріле келіп оралады, бірақ соның өзінде де ол бір қалыпты және әр белокта ерекше пішінде болады.

Санат: Курстық жұмыстар!!! | Салған: Maxo | Уақыты: 06-12-2010, 13:55
Көрулер: 2041 | Жүктелді: 1994 | Рейтингі: 5.0/1
Барлық түсініктер: 0
Түсініктерді тек сайтқа тіркелгендер ғана қоса алады!
[ Тіркелу | Кіру ]
Жоғары